18 August 2011

Raffinierte Querstreben machen Spinnenseide enorm reißfest

Weiteres Teil im Puzzle der Spinnenseide aufgedeckt

Spinnenseide steht bei Materialforschern hoch im Kurs. Nur zu gerne würden sie die Eiweißmoleküle künstlich nachbauen. Schließlich ist das natürliche Vorbild nicht nur fünfmal reißfester als Stahl sondern auch gleichzeitig so dehnbar wie Nylon. Um Spinnenseide im industriellen Maßstab herzustellen, versuchen Forscher den Aufbau der Fäden im Detail zu verstehen. Wissenschaftler der TU München und der Universität Bayreuth haben ein weiteres Geheimnis der Seidenproteine gelüftet. Sie sind dem Mechanismus auf die Spur gekommen, der die Fäden so stabil macht. Ihre Ergebnisse veröffentlichten sie in der Fachzeitschrift Angewandte Chemie (2011, Bd. 50, S.310). In einer weiteren Arbeit haben die Forscher untersucht, wie sich die Spinnenseidenproteine als Biomaterial für die Medizin nutzen lassen (Biomacromolecules, Bd. 12, S.2488).

“Die Festigkeit des Abseilfadens der Spinnen übertrifft die jedes im Labor hergestellten Materials bei weitem. Alle Versuche, Fäden ähnlicher Festigkeiten herzustellen, scheiterten bisher”, sagt Horst Kessler, Carl-von-Linde Professor am Insitute for Advanced Study der TU München. Zusammen mit der Arbeitsgruppe um Thomas Scheibel vom Lehrstuhl für Biomaterialien der Universität Bayreuth ist sein Team seit einigen Jahren dem Geheimnis der Spinnenseidefäden auf der Spur. Wie schafft es die Spinne zuerst die Seideproteine in der Spinndrüse zu speichern und diese dann im Spinnkanal innerhalb von Sekundenbruchteilen zu Fäden mit den hervorragenden Eigenschaften zusammenzusetzen? Und was verleiht dem Faden dann seine ungeheure Zugfestigkeit? Diesen Schlüsselfragen zur Herstellung künstlicher Spinnenseide sind die Wissenschaftler nun einen Schritt näher gekommen.

Spinnenfäden bestehen aus langen Ketten tausender sich wiederholender Sequenzen von Eiweißmolekülen. In der Spinndrüse lagern diese Seidenproteine zunächst in hoher Konzentration und warten auf ihren Einsatz. Die langen Ketten mit den Wiederholungseinheiten sind dabei ungeordnet. Sie dürfen sich hier nicht zu nahe kommen, da sonst die Eiweiße augenblicklich verklumpen würden. Erst im Spinnkanal, kurz vor der Verwendung, werden die Fäden parallel orientiert und bilden sogenannte Mikrokristallite, die sich wiederum durch Quervernetzungen zu festen Fäden zusammen setzen. Im letzten Jahr hatten die Wissenschaftler aus Bayern am Beispiel der gemeinen Gartenspinne (“Kreuzspinne”) geklärt, wie die Tiere eine Anti-Klump-Technik nutzen, damit ihre Fäden ohne Probleme entstehen können.

Kopfstücke lagern sich zusammen
Jetzt gelang es den gleichen Forschergruppen ein weiteres Teil im Puzzle der Spinnenseide aufzudecken. Sie zeigten, dass ein Ende des langen Fadens, die sogenannte N-terminale Domäne, eine wichtige Rolle für die Konstruktion eines stabilen und reißfesten Fadens spielt. Diesmal untersuchten die Wissenschaftler Kopfstücke der Spinnenseideproteine der “schwarzen Witwe” (Latrodectus hesperus). Das Ergebnis: Die N-terminalen Kopfstücke liegen in der Spinndrüse einzeln (als Monomere) vor, und lagern sich erst im Spinnkanal zu Kopf-Schwanz-Paaren (Dimere) zusammen.

Um die Struktur der Spinnenseide zu analysieren, nutzen die Forscher die Methode der Kernmagnetischen Resonanz Spektroskopie (NMR). Reguliert wird die Zusammenlagerung dabei durch die Veränderung des pH Wertes und der Salzkonzentration zwischen Spinndrüse und Spinnkanal. In der Spinndrüse verhindern ein neutraler pH Wert von 7,2 und eine hohe Salzkonzentration, dass sich die N-terminalen Kopfstücke verbinden. Im Spinnkanal jedoch wird die Umgebung saurer (pH Wert von etwa 6,2) und das Salz entfernt. Nun können sich die Enden zusammen lagern. Bei diesem Vorgang verknüpfen sich die jeweiligen N-terminalen Enden wiederum mit einem zweiten Ende – eine praktisch endlose Kette der zusammen gelagerten Spinnenseidenproteine entsteht. “In unserer Arbeit konnten wir zusätzlich zu früheren Arbeiten zeigen, dass sowohl der pH Wert, als auch die Salzkonzentration das Monomer-Dimer Gleichgewicht beeinflussen”, fasst Franz Hagn, Erstautor der Studie, die Ergebnisse zusammen. “Beide Faktoren beeinflussen die Bildung von Dimeren und dadurch die effiziente Vernetzung zu sehr langen Seidenproteinen.”

Die Kunst der Quervernetzung
Diese Vernetzung schließlich verleiht dem Spinnenseidefaden seine enorme Festigkeit. Die kleinen Kristallite, die sich durch paralleles Zusammenlagern der Proteinketten nach dem kontrollierten Entfalten der C-terminalen Domäne zuerst gebildet haben, werden nun untereinander durch die N-terminale Domäne des Spinnenproteins noch zu einer sehr langen Kette verbunden. “Erst dieser Effekt erklärt die ungeheure Festigkeit des Seidenfadens der Spinne”, sagt Kessler. Eine derartig raffinierte Ausnutzung dieser als “Multivalenz” bezeichneten Quervernetzung gibt es in künstlichen Polymeren bislang nicht. “Die meisten Polymerchemiker konzentrierten sich auf Länge des Fadens. Auf die Idee die Enden auch noch einmal quer zu vernetzen und dadurch praktisch unendliche Kettenlängen zu erhalten kam man bislang nicht”, meint Kessler. Die neuen Erkenntnisse könnten nun den Chemikern als Vorlage dienen, neue Materialien mit verbesserten Eigenschaften herzustellen.

Source: Biotechnologie.de, 2011-08-18.

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